1, .
~
( _ _ 1
--l ln ~C
...
O
= _~1
I
In ~ = 43 d¡as
kc..
C~.o
-Cc.. o
Ce,,"
o 1.94xl0-1 46
1
5.6 Cinética de MichaeJis - Menten
Esta cinética se desarrolló fundamentalmente para el
e!::~dio
de reacciones catalizadas por
enzimas. Las enzimas son moléculas sintetizadas por organismos vivos que coadyuvan en
el proceso de digestión de compuestos organicos
relativamente
grandes.
degradándolos.
Las
enzimas tienen actividad catalítica muy especifica. Así, las enzimas especializadas en la
ruptura de los enlaces pcptídicos de las proteínas se llaman protcasas y las especializadas en
reacciones de reducción se llaman reductasas.
El modelo cinético propuesto por Michaelis y Menten es
A
+
Enz ::.- A.Enz
COI1
constantes de
vdocidad
k)
y
k..
l,
Y
A.Enz -.. Productos
+
Enz con constante de velocidad k
2 •
En este modelo, la reacción de Iransfonnación sin enzima liene velocidad cero
(le..,
=
O)
Aplicando el fonnalismo de est3do estacionario para el complejo sustrato.enzima (se llama
sustrato a la molécula que puedt' ser degradada por 13 enzima) se obtiene:
(de:,"",
J
=
k1e ....,eEIU,I- K.1eA"....,- k
1
C
AE ....'
=
o
5.20
Por lo general la concentración de la enzima es muy pequeila y la del complejo sustrato–
enzima 10 es todavia mas y el analisis químico de estas especies es muy difici l. En un
sistema reaccionante al que se le ha adicionado una cantidad conocida de enzima
el....
o.
después de cierto tiempo ésta solamente se puede encontrar en forma libre
C[1Il.1
o en fonna
asociada al sustrato,
CA E ...."
tal que la suma de los dos valores sien,pre sera C""',(l:
CEru,O
=
Cr.....,
+
CA [....'
Y
CF.nz.' = CEnz.O- CAF .....'
5.21
y
y
5.22
La velocidad de la reacción sera la velocidad con la cual la enzima puede modificar al
sustrato A:
5.23
103
1...,101,102,103,104,105,106,107,108,109,110 112,113,114,115,116,117,118,119,120,121,...136