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Capitulo Dos
Cuadro 2.5 Efeclo de combinar dos granos (fermentación
rápida
y
lenta) en la actividad amilolítica
Maíz con alto contenido de humedad:
sorgo seco Tolado
I(em
100,0
67,33
Experimento con ovinos:
Actividad amilolítica
C
,
Unidadesj mg
proteíni
.836
Experimento con bovinos
d
.672
a
SE "
Error estándar
e Lineal
(P
<
.18)
.627
1.511
33,67
.605
NO
0,100
SE"
.389
21
1.225
.38
rUnidad enzimática - 1 mol de glucosa equivalente formado por
mino
d Cuadrático (P
(.21)
Fuenu:
Mendoza (1991).
Cuadro 2.6 Efecto del sustrato en el cultivo sobre la
actividad amilolítica de bacterias ruminales
Especie
Sustrato
Tasa de
crecimiento
k/ h
Ruminococcus amylcPhilus
H lI8
Actividad
unidades/ mg
proteína
Glucosa
No hubo crecimiento -
Maltosa
1.06
16.91
Almidón
1.30
18.21
Bacteroides ruminicola
23
Glucosa
.39
.10
Maltosa
.30
.75
Almidón
.38
.99
Streptococcus bovis
J
BI
Glucosa
2.07
1.20
Maltosa
1.38
14.46
Almidón
1.98
16.55
Fuente:
Adaptado de Cotta (1988).
modificar la actividad amilolítica del rumen. Men–
doza (1991) encontró que la presencia de ciliados
(véase Cuadro 2.7) reducía significativamente la
actividad amilolítica del rumen. Esto reflejaba una
menor digestión del almidón en el rumen, lo cual
reducía los cambios drásticos de pH en el rumen y
posiblemente podría ayudar a reducir los proble–
mas de acidosis subaguda. Es importante mencio–
nar que la determinación de la actividad amilolítica
de los protozoarios es una labor difícil de determi–
nar ya que la actividad de las enzimas intracelulares
no nos indica si el origen de la enzima es bacterial
o si corresponde a enzimas del metabolismo del
ciliado (Chesson y Forsberg, 1988); de hecho las
estimaciones de la actividad amilolítica de ciliados
separados mostró resultados contrarios a los obser–
vados
in vivo
(Mendoza y Britton, 1990).
Cuadro 2.7 Efecto de la defaunación sobre la actividad
amilolítica de la población microbiana en el rumen
Tralamiento
lIem
Defaunado
Faunado . SE
30
Comsumode
MS. klVd
1.440
1.380
.067
.55
pH ruminaJ
5.38
5.52
.29
.39
Actividad amilo!hica,
Unidades/ mg protefna
C
.3992
.1740
.0578
.0'
30
SE - error estándar
b
Nivel de significancia
C
Unidad enzimálica - I mol de glucosa equivalente formado por mino
Fuentl!:
Mendoza (1991).
En estudios sobre la actividad amilolítica del
fluido extracelular e intracelular, Cotta (1988) ob–
servó que la localización de la amilasa en las bacte–
rias podía variar con el sustrato usado en el medio;
sin embargo, en esos estudios no era posible d ilu–
cidar si la actividad de la enzima detectada en el
líquido extracelular se debía a la producción extra–
celular o a la lisis bacteriana (Anderson y Salyers,
1989a).
Estudios realizados con líquido ruminal de ani–
males alimentados con dietas altas en grano, indi–
can que la mayor actividad amilolítica puede ser
intracelular o asociada a la membrana (Mendoza y
Brillan, 1991).
Estudios realizados por Anderson y Salyers
(1989a, b) con
Bacteroilks thetaiotaomicron,
indican
que la mayoría de las enzimas amilolíticas están
asociadas a la célula y no son extracelulares, y otras
enzimas como la alfa glucosidasa y la maltasa se
localizan en el citoplasma. La presencia de enzimas
ligadas a la célula ha sido demostrada en algunas
bacterias ruminales.
Streptococcu.s bovis
posee dos
amilasas ligadas y una amilasa extracelular que es
liberada durante el crecimiento (Walker, 1965);
entre 80 y 90% de la actividad de la pululanasa y la
amilasa en
Bacteroidesruminicola
118B corresponde
a enzimas ligadas a la célula (Thurn y Kotarski,
1987).
Anderson y Salyers (1989b) encontraron que cé–
lulas de
Baeteroides thetaiotaomicron
ligaban almidón
1...,8,9,10,11,12,13,14,15,16,17 19,20,21,22,23,24,25,26,27,28,...104